Біофізика білка

 
   
1 - гідрофобна ядро  
2 - гідрофільна оболонка  
У 1964 році Фішер встановив, що, знаючи загальне число амінокислотних залишків у ядрі і ставлення полярних залишків до неполярних, можна передбачити форму глобули. Для простоти будемо вважати, що всі залишки мають однакові обсяги. Знайдемо відношення числа полярних залишків до неполярних, яке позначимо bs. Будемо вважати, що радіус глобули r0, і кулька покрита мономолекулярним шаром полярних залишків товщиною d (Фішер вважав, що d ~ 4-5A). При зроблених припущеннях відношення числа полярних і неполярних залишків дорівнює відношенню обсягів сферичного шару і центрального ядра:

 
   
Отже, чим менше r0, тим більше повинна бути відносна гідрофільність білка. На малюнку наведена теоретична крива (крива Фішера) значень параметра b від обсягу глобули (V = 4/3r03), а також експериментальні значення.

 
   
Кулька може бути сферичної, строго кажучи, лише за b = bs (відповідає кривої Фішера на графіку). Якщо b> bs, тобто число полярних залишків у білку більше, ніж необхідно для того, щоб покрити гідрофобна ядро гідрофільним шаром, то кулька витягується у вигляді еліпсоїда і має велику поверхню, ніж у випадку сфери.

  
   
b>> bs виникают фібрилярні структури (позначено x на графіку)  
b <bs гідрофільні залишки не повністю закривають гідрофобне ядро і гідрофобна взаємодія між такими відкритими ділянками призводить до агрегації білків і виникнення надмолекулярних структур (позначено на графіку).

 
   
Таким чином, білки, для яких значення b лежать вище кривої Фішера, представляють собою еліпсоїди і фібрили, значення лежать на кривій представляють собою глобули. Під кривої розташовуються білки, що утворюють надмолекулярну структуру. Формування гідрофобного ядра в глобулярних білках має принципове значення для їх функціонування. Білки при їх величезній молекулярній масі мають порівняно компактною структурою перш за все, завдяки гідрофобним взаємодіям.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Висновок

  

     Загальноприйнятою є класифікація білків по їхніх функцій. Особливо важливе значення мають білки, що функціонують як ферменти, так як вони забезпечують протікання практично всіх хімічних реакцій у клітині і організмі. Однак така центральна роль ферментів не зменшує значущості інших білків: наприклад, без інсуліну виникає діабет, а без гемоглобіну клітини не забезпечувалися б киснем.

 

     Білки виконують настільки різноманітні функції, що їх навіть важко перерахувати. Які особливості структури визначають їх універсальність? Чи можна запропонувати якийсь загальний механізм їх функціонування? Загальну схему функціонування білка можна представити в наступному вигляді: 
                 ЗВ'ЯЗАТИСЯ → ТРАНСФОРМУВАТИСЯ → ПОСЛАБИТИ.

    Синтез білкового ланцюга на рибосомі триває близько хвилини. Після цього білок відразу 
ж готовий до функціонування. Це означає, що згортання поліпептиду і формування його просторової структури відбувається дуже швидко. Природно припустити, що згортання білка може починатися ще на рибосомі, до закінчення повного синтезу всієї білкової ланцюга.

  Основні завдання біофізики білка  
1. Теоретичні та експериментальні дослідження білкових молекул, а також надмолекулярних систем, які ними утворені.  
2. Встановлення зв'язків первинної структури білка, тобто послідовності амінокислотних залишків, та просторової будови молекул білків.  
3. Вивчення фізичних механізмів біосинтезу білка.  
4. Дослідження фізичних процесів, що лежать в основі біологічних функцій білків.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Список використаної літератури