Аминокислоты и их сущность

К числу сложных  белков относятся: фосфопротеин ю казеин молока; растворим лишь в растворах оснований и килот, содержит фосфор;  хромопротеины - гемоглобин крови; содержит органическое соединение железа - гематин; неуклеопротеиды - солеобразные соединения протеинов с нуклеиновыми кислотами; содержат фосфор, пуриновые основания и углеводную группу, входят в состав клеточных ядер;  муцины - главная составная часть слизистых выделений; содержат углеводную группу; склеропротеины - находятся в опорных тканях животного организма; коллаген костей, хрящей и кожи при нагревании с водой переходит в растворимую желатину; кератин волос, рогов, копыт, перьев - стойкое вещество, содержащее много серы.  Протеины применяются для изготовления пластических масс, клея. Далее мы приводим таблицу с некоторыми сведениями об аминокислотах и белковых веществах (на следующей странице).

Класс оранических соединений АМИНОКИСЛОТЫ

 Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства  кислот и аминов, т.е. содержащих  наряду с карбоксильной группой  - COOH аминогруппу - NH2. В зависимости  от положения аминогруппы относительно  карбоксильной группы различают , , и другие аминокислоты. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к аминокислотам.В природе встречаются и аминокислоты, RCH(NH2)COOH, например аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. Аминокислоты могут содержать одну NH2-группу и одну COOH-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две COOH-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну COOH-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

 Моноаминокарбоновые кислоты

 Глицин - NH2CH2COOH, Аланин - CH3CH(NH2)COOH, Цистеин - CH2(SH)CH(NH2)COOH

 Метионин - CH2(SCH3)CH2CH(NH2)COOH, Валин - (CH3)CHCH(NH2)COOH и другие.

Моноаминодикарбоновые кислоты

Аспарагиновая - HOOC CH2CH(NH2)COOH, Глутаминовая - HOOC(CH2)2СH(NH2)COOH

 Диаминомонокарбоновые кислоты

 Лизин  - NH2CH2(CH2)CH(NH2)COOH, Аргинин - NH2C (=NH)NH(CH2)3CH(NH2)COOH и другие.

 Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; tпл 220 - 315 (С. Высокая температура плавления аминокислот связана с тем, что их молекулы имеют структуру амфотерных (двузарядных) ионов. Например, строение простейшей аминокислоты - глицина - можно выразить формулой NH3CH2COO (а не NH2CH2COOH). Все природные аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричные атомы углерода, существуют в оптически активных модификациях и, как правило, относятся к L-ряду. Аминокислоты D-ряда содержатся только в некоторых антибиотиках и в оболочках бактерий. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможенсинтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников - соответственно метионина и фенилаланина - и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т.е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на другую. В организме аминокислоты постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и других веществ - гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и других. Избыток аминокислот подвергается распаду до конечных продуктов обмена ( у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование ( чаще всего окислительное). К числу производных аминокислот, представляющих большой практический интерес, относится лактам аминокапроновой кислоты - исходный продукт производства капрона. Известно много методов синтеза аминокислот, например действие аммиака на галогензамещенные карбоновые кислоты: RCHCICOOH+2NH3(RCHNH2COOH+NH4CI, восстановление оксимов или гидразонов, кето- или альдегидокислот: RC(=NOH)COOH(RCHNH2COOH и другие. Некоторые аминокислоты выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах: так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков( тирозин - из фиброина шелка( аргинин - из желатины( гистидин - из белков крови. гистидин - из белков крови. Некоторые аминокислоты производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. Аминокислоты получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых аминокислот определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счет смеси аминокислот. Этим пользуются в лечебном питании. Аминокислоты применяют в медицине: для парентерального питания больных (т.е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и других органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота). В животноводстве и ветеринарии - для питания и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности. Изучение аминокислотного состава белков и обмена аминокислот проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией, а также методами хроматографии и с помощью специальных автоматических приборов - анализаторов.

Классификация аминокислот

Все встречающиеся  в природе аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью, т.е. каждая аминокислота содержит как минимум  одну кислотную и одну основную группу. Общий тип строения аминокислот  может быть представлен в следующем  виде:  Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все амино- и карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно- основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. Аминокислоты классифицируют на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группу), то они называются нейтральными аминокислотами. Если же аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой. Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой. Она включает четыре класса аминокислот:  1) неполярные (гидрофобные) 2) полярные (гидрофильные) незаряженные

3) отрицательно  заряженные 4) положительно заряженные при физиологических значениях pH

В представленной классификации аминокислот приведены  наименования, структурные формулы, сокращенные обозначения и однобуквенные  символы аминокислот, принятые в  отечественной и иностранной  литературе, а также значения изоэлектрической точки pI. Перечисленные аминокислоты присутствуют в различных количественных соотношениях и последовательностях, в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки и не содержат полный набор всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот (эти аминокилоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток в результате постсинтетической химической модификациии): оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин. Первые две аминокислоты содержаться в белке соединительной ткани - коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также N-метиллизин.

  Конкретные аминокислоты: Аланин.

 Аланин, аминопропионовая кислота, ациклическая аминокислота, широко распространенная в живой природе. Молекулярная масса 89,09. аланин [CH3CH(NH2)COOH] входит в состав всех белков и встречается в организмах в свободном состоянии. Относится к числу заменяемых аминокислот, так как легко синтезируется в организме животных и человека из безазотистых предшественников и усвояемого азота. аланин [CH2(NH2)CH2COOH] в составе белков не встречается, но является продуктом промежуточного обмена аминокислот и входит в состав некоторых биологически активных соединений, например азотистых экстрактивных веществ скелетной мускулатуры - карнозина и анзерина, коэнзима аланина, а также одного из витаминов В - пантотеновой кислоты.

 Аргинин

 Аргинин,  амино-гуанидинвалериановая кислота, диаминомонокарбоновая аминокислота, в молекуле которой, помимо аиногруппы, есть амидиновая группа (NH2-C=NH). Аргинин имеет основные свойства (изоэлектрическая точка при рН 10,76), образует бесцветные кристаллы, растворимые в воде. Молекулярная масса 174,3. Аргинин входит в состав почти всех растительных и животных белков (некоторые простейшие белки клеточных ядер спермиев рыб - протамины - содержат около 80% аргинина). В мышцах беспозвоночных животных содержится свободная аргининфосфорная кислота - продукт фосфорилирования аргинина. Под действием фермента аргиназы, а также при щелочном гидролизе аргинин распадается на аминокислоты орнитин и мочевину; эта реакция играет важную роль в образовании мочевины в печени млекопитающих.

 Глицин

 Глицин, аминоуксусная кислота, гликокол, простейшая алифатическая аминокислота H2NCH2СOOH, бесцветные кристаллы, tпл. 232-236С (с разложением), плотность 1,595 г(см (15С). В 100 г воды при 25С растворяется 25 г глицина. В абсолютном спирте и эфире нерастворим. С кислотами и основаниями образует соли, с многими катионами- комплексные соединения. Внутренние соли N- триалкилзамещенного глицина называют бетаинами. Глицин входит в состав большинства растительных и животных белков. Получают глицин гидролизом желатины или фиброина шелка. Глицин может быть синтезирован из монохлоруксусной кислоты и аммиака. Биологическое значение глицина обусловлено участием его в построении белков и биосинтезе многих физиологических активных соединений (глутатиона, гиппуровой и гликохолевой кислот, порфиринов). Глицин применяют для приготовления буферных растворов, для синтеза гиппуровой и аминогиппуровой кислот и в пептидном синтезе.

 Гистидин

 Гистидин, амино-имидазолилпропионовая кислота - аминокислота, обладающая основными свойствами, незаменимая для многих животных. Организм человека способен к ограниченному синтезу гистидина. Входит в состав активных центров многих ферментов, в частности рибонуклеазы, транскетолазы. Начальная стадия ферментативного разрушения гистидина в организме - отщеплениеаммиака с образованием уроканиновой кислоты, выводящейся с мочой. Реакция дезаминирования гистидина необратима, катализирует ее фермент гистидин-аммиак-лиаза (гистидин-дезаминаза), обнаруженный в печени животных и у бактерий. Недостаток гистидина приводит ко многим нарушениям обмена веществ, т.ч. к торможению синтеза гемоглобина. Гистидин - предшественник специфических дипептидов скелетной мускулатуры - карнозина и анзерина. Декарбоксилирование гистидина ведет к образованию биологически активного амина - гистамина. Этот процесс катализирует гистидин-декарбоксилаза-фермент, относящийся к классу лиаз. Фермент действует только на L-изометр (природную форму) гистидина. Реакция обратимо тормозится ингибиторами дыхания - цианидом, гидроксиламином, семикарбазидом.

 Аспарагиновая  кислота

 Аспарагиновая  кислота, аминоянтарная кислота, COOHCH2CHNH2COOH, одна из дикарбоновых  аминокислот, имеет слабокислые  свойства ( изоэлектрическая точка при рН 2,77), молекулярная масса 133,10. Кристаллизуется в виде ромбических призм, плохо растворимых в холодной воде. Аспарагиновая кислота в значительных количествах входит в состав белков животных и растений, играет важную роль в обмене азотистых веществ. Участвует в образовании пиримидиновых оснований, синтезе мочевины. Наряду с глутаминовой кислотой играет важнейшую роль в реакциях переаминирования. Эта кислота может быть синтезирована в животном организме. Продуктом амидирования аспарагиновой кислоты является аспарагин.

 Глутаминовая кислота

 Глутаминовая кислота, глютаминовая, или аминоглутаровая кислота, аминокислота COOHCH2=CH2=CH(NH2)=COOH. Кристаллы, растворимые в воде, температура плавления 202С. Входит в состав белков и ряда важных низкомолекулярных соединений (например, глутатиона, фолиевой кислоты). Природная форма представляет D(+) изомер.

 Оксипролин

 Оксипролин, 4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота. Оксипролин - гетероциклическая аминокислота (по химическому строению- иминокислота). Впервые выделена в 1902 году Э. Фишером из гидролизата желатины. Благодаря наличию двух асимметричных атомов углерода, оксипролин имеет 4 оптическиактивные формы (L- и D-О. и алло-L- и алло-D-О.), а также 2 рацемата. Природный L-О. -специфическая составная часть белков соединительной ткани - коллагена и эластина (до 13%), а также некоторых растительных белков; в других белках отсутствует или содержится в небольших количествах. Алло - L-О. обнаружен в свободном состоянии в сандаловом дереве, входит в состав ядовитых пептидов бледной поганки. В живых клетках L-О. образуется гидроксилированием связанного в белках пролина (кислородный атом гидроксила включается в оксипролин путем фиксации атмосферного О2). Один из продуктов превращения L-О. в организме - глутаминовая кислота.