Мышечные сокращения и его механизм

 

5.Краткое описание процессов сокращения и расслабления

Процессы, контролирующие сокращение скелетной мышцы, изображены в общем  виде на рис.6. Приведем их перечень.

1. Поверхностная мембрана  мышечного волокна деполяризуется  под влиянием потенциала действия  или (в некоторых мышцах) под  влиянием синаптических потенциалов.

2. Потенциал действия  поступает в глубь мышечного волокна по Т-трубочкам.

3. В ответ на деполяризацию  Т-трубочек сигнал, который, вероятно, опосредуется молекулами ИФ3, распространяется  от этих трубочек к концевым  цистернам саркоплазматического ретикулума.

4. Этот химический посредник  вызывает открытие кальциевых  каналов в СР и высвобождение секвестированных там ионов кальция.

5. Концентрация свободного  Са²⁺ в миоплазме возрастает от значения 10^-7 М и ниже (в покое) до приблизительно 10^-6 М и более (в активном состоянии). Кальций соединяется с тропонином, вызывая в молекуле этого белка конформационные изменения.

6. Конформационные изменения молекулы тропомиозина устраняют пространственное препятствие для присоединения поперечных мостиков к актиновым филаментам.

7. Миозиновые поперечные мостики прикрепляются к актиновым филаментам и вступают в последовательное взаимодействие с их центрами, что вызывает вращение миозиновой головки относительно актиновых филаментов и натяжение мостикового шарнира.

8. Натяжение мостикового  шарнира приводит к активному  вхождению актиновых филаментов в А-диск. Саркомер слегка укорачивается.

9. Прежде чем произойдет  следующий цикл движения миозинового поперечного мостика, АТФ (связанная с АТФазным центром на миозиновой головке) гидролизуется и освобожденная при этом энергия запасается в виде конформационного изменения в молекуле миозина. Миозиновая головка отходит и затем вновь готова присоединиться к следующему центру, расположенному по длине актинового филамента, и повторить цикл, описанный в пп. 7 и 8. Во время одиночного сокращения каждый поперечный мостик по мере своего продвижения к Z-пластинке вдоль актинового филамента прикрепляется, подтягивается и отсоединяется множество раз.

10. Наконец, в результате  активной работы СР уровень  Са²⁺ в саркоплазме снова понижается, и тропомиозин начинает препятствовать присоединению поперечных мостиков. Мышца остается расслабленной до тех пор, пока не произойдет следующая деполяризации мембраны.

Между структурой саркотубулярной системы и функцией мышцы существует интересная связь. Те мышцы, которые сокращаются и расслабляются очень быстро, имеют высокоразвитый СР и обширную сеть Т-трубочек. А те мышцы, сокращение и расслабление которых происходит медленно, соответственно имеют менее развитый СР. Различные скорости сокращения и расслабления, по-видимому, коррелируют с эффективностью СР в регуляции изменений концентрации кальция, которые в свою очередь запускают и останавливают сократительный механизм.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

6.Заключение

Как уже было отмечено, мышечные ткани – это группа тканей организма  различного происхождения, объединяемых по признаку сократимости: поперечнополосатая (скелетная и сердечная), гладкая, а также специализированные сократимые ткани – эпителиально-мышечная и  нейроглиальная, входящая в состав радужки глаза.

Поперечнополосатая скелетная  мышечная ткань возникает из миотомов, входящих в состав элементов сегментированной мезодермы – сомитов.

Гладкая мышечная ткань человека и позвоночных животных развивается  в составе производных мезенхимы, так же как и ткани внутренней среды. Однако для всех мышечных тканей характерно сходное обособление  в составе эмбрионального зачатка  в виде клеток веретенообразной формы  – мышцеобразовательных клеток, или миобластов.

Сокращение мышечного  волокна заключается в укорочении миофибрилл в пределах каждого саркомера. Толстые (миозиновые) и тонкие (актиновые) нити, в расслабленном состоянии связанные только концевыми отделами, в момент сокращения осуществляют скользящие движения навстречу друг другу. Выделение необходимой для сокращения энергии происходит в результате превращения АТФ в АДФ под влиянием миозина. Ферментная активность миозина проявляется при условии оптимального содержания Са²⁺, которые накапливаются в саркоплазматической сети.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

7.Список используемой литературы

1. Гистология. Под редакцией Ю.И. Афанасьевой, Н.А. Юриной. М.: «Медицина», 1999 г.
2. Р. Эккерт, Д. Рендел, Дж. Огастин «Физиология животных» – 1 т. М.: «Мир», 1981 г.
3. К.П. Рябов «Гистология с основами эмбриологии» Минск: «Высшая школа», 1990 г.
4. Гистология. Под редакцией Улумбекова, проф. Ю.А. Челышева. М.: 1998 г.
5. Гистология. Под редакцией В.Г. Елисеева. М.: «Медицина», 1983 г.
6. Сент-Джиордьи А., О мышечной деятельности, пер. с англ., М., 1947г.
7. Энгельгардт В. А., Ферментативные и механические свойства белков мышц, "Успехи современной биологии", 1941 г, т. 14, в. 2.
8. Хаксли Г., Механизм мышечного сокращения, в сб.: Молекулы и клетки, пер. с англ., в. 2, М., 1967 г.
9. Арронет Н. И., Мышечные и клеточные сократительные (двигательные) модели, Л., 1971 г.