Автор: Пользователь скрыл имя, 13 Февраля 2013 в 16:07, реферат
Секреция белков у прокариот: Sec-аппарат, системы секреции I-IV типов Процесс секреции белков является важным аспектом жизнедеятельности бактерий, поскольку значительное количество белков бактериальной клетки локализованы вне цитоплазмы. Способность к секреции белков является важнейшей для вирулентных бактерий, поскольку в процессе инфекции многие белковые продукты должны располагаться на внешней поверхности бактериальной клетки, либо секретироваться во внешнюю среду.
Секреция белков у прокариот: Sec-аппарат, системы секреции I-IV типов
Распределение белков по компартментам клетки эукариот
2.1 Котрансляционная транслкация белков в полость эндоплазматического ретикулума
2.2 SRP-частица и ее рецептор
2.3 Модификации белков в полости ЭР и их последующая сортировка
Транспорт белков в митохондрии и хлоропласты, контроль локализации белков внутри этих органелл
3.1 Транспорт белков через ядерные поры
Учреждение образования
«ПОЛЕССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»
БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ
КАФЕДРА БИОТЕХНОЛОГИИ
Реферат на тему:
Транспорт белков
студентка 5 курса 831411
Гайдалёнок Виктория Сергеевна
ПИНСК 2012
Содержание:
2.1 Котрансляционная транслокация белков в полость эндоплазматического ретикулума
2.2 SRP-частица и ее рецептор
2.3 Модификации белков в полости ЭР и их последующая сортировка
3.1 Транспорт белков через ядерные поры
Секреция присутствует не
только у эукариот, она также есть
у бактерий и архей. Кассетные
АТФ-связывающие транспортеры (АВС-система)
характерны для всех трёх доменов
живых организмов. Сек-система —
это другая консервативная секреторная
система, которая гомологична каналу-
Sec система.
В отличие от секреции у эукариот, секреция через бактериальную плазматическую мембрану протекает в основном посттрансляционно. Работу Sec системы можно разделить на три стадии:
- направление белка на транспорт
- собственно транслокация белка через мембрану
- освобождение
На первой стадии пребелки направляются к точкам секреции в цитоплазматической мембране (местам, где собран транслокационный комплекс). На второй стадии полипептидная цепочка пересекает липидный бислой, скорее всего через транслоказу. На третьей стадии транслоцированный полипептид освобождается и либо принимает свою нативную конформацию, либо направляется для дальнейшей секреции в одну из терминальных ветвей GSP.
Как минимум 10 белков необходимы для работы Sec системы (Рис. 1.). Первая стадия реакции требует присутствия специфичного для секреции шаперона SecB. Этото шаперон является тетрамером, опознает белки, содержащие сигнальный пептид, и связывается с ними, выполняя фактически функцию молекулярного шаперона, связываясь собластями пресекреторных белков, не принявшими свою окончательную конформацию и поддерживая их в компетентном для транслокации состоянии. Второй функцией SecB является "доставка" предшественников белков к SecA субъединице мембранной транслоказы. В некоторых случаях могут привлекаться гомеостатические шапероны GroEL и DnaK.
Рис.1
Вторая стадия реакции
катализируется сложным белковым комплексом,
расположенным в
Бактериальные системы секреции
Для секреции белков бактериальные клетки используют различные системы секреции в зависимости от строения и конечной локализации белка. Поэтому является необходимым приведение небольшого обзора систем секреции всех типов.
Секреция первого типа. Аппарат этой системы секреции устроен относительно просто. Он включает в себя три компонента белковой природы. Эта система является Sec-независимой и осуществляет секрецию субстратов непосредственно из цитоплазмы в одну стадию без периплазматических посредников. По этому пути секретируются токсины, протеазы, липазы, антибиотики и другие соединения (D. Thanassi et al., 2000).
Секреция второго типа. Эта система секреции устроена уже довольно сложно. Характерной особенностью является ее разделение на две части и секреция субстратов в две стадии. Первая часть, называемая Sec-системой, экспортирует белки через цитоплазматическую мембрану, далее белки либо остаются в периплазме, либо секретируются через внешнюю мембрану посредством терминальных компонентов системы секреции (S. Lory, 1998). По этому пути секретируются такие белки, как пектатлиазы, пектинметилэстеразы и целлюлазы рода Erwinia, целлюлаза, протеаза и амилаза Xanthomonas campestris, липаза, фосфолипаза, эластаза, энтеротоксин А у Pseudomonas aeruginosa, амилаза и протеаза Aeromonas hydrophila, хитиназа, протеаза и холерный токсин Vibrio cholerae (J. Hacker at al., 2000). В связи с большим количеством и разнообразием субстратов, секретируемых через этот аппарат секреции, его называют “общим секреторным путем” (General Secretory Pathway, GSP).
Секреция третьего типа. Этот тип секреции, подобно первому типу, является независимым от Sec-системы. Характерной особенностью его является доставка субстратов (факторов вирулентности) непосредственно в клетку эукариотического хозяина, также наличие большого количества секреторных шаперонов. Сам аппарат включает в себя около двадцати белковых компонентов, большая часть которых расположена во внутренней мембране, и по структуре довольно схож с системой сборки жгутика. Посредством системы секреции третьего типа экспортируются многие факторы вирулентности патогенов человека и животных, а также Avr-белки, харпины и другие факторы вирулентности фитопатогенных бактерий (J. Hacker еt al., 2000).
Секреция четвертого типа. Аппарат секреции четвертого типа состоит из двух компонентов: конъюгационного канала, через который происходит транслокация субстратов, и конъюгационного пилюса, необходимого для контакта с реципиентной клеткой. Строение этой системы секреции сходно со строением аппарата конъюгации некоторых плазмид. Она также обладает широкой специфичностью как субстратов (экспортируются крупные нуклеопротеидные комплексы, сложные белковые токсины, мономерные белки), так и реципиентов, т.к. ими могут служить практически все живые организмы (S. Lory, 1998).
Секреция пятого типа. В некоторых публикациях именуется системой секреции четвертого типа. Эта система секреции включает в себя группу белков, называемых автотранспортерами, к числу которых относятся: протеазы (IgA)Neiseria gonorrhoeae, цитотоксин (Vac) Helicobacter pylori.
Автотранспортеры экспортируются из цитоплазмы через Sec-систему с отщеплением сигнальной аминоконцевой последовательности. Некоторые из них могут оставаться заякоренными в клеточной стенке, другие же экспортируются непосредственно во внеклеточное пространство (J. Hacker еt al., 2000).
Распределение белков по компартментам клетки эукариот
У эукариотической клетки таких отсеков несколько, эти клетки поделены на функционально различные, окруженные мембранами области (компартменты). Каждый компартмент, или органелла, имеет свой собственный набор ферментов и других специализированных молекул; существуют и сложные системы распределения, проводящие специфические продукты из одного компартмента в другой. Чтобы разобраться в строении эукариотической клетки, необходимо знать, что происходит в каждом из ее компартментов, какие молекулы курсируют между ними и как возникают и сохраняются сами компартменты.
Центральную роль в
компартментации
2.1 Котрансляционная транслокация белков в полость эндоплазматического ретикулума
Транспорт белков в ЭПР
осуществляется по мере их синтеза, так
как рибосомы, синтезирующие белки
с сигнальной последовательностью
для ЭПР, «садятся» на специальные
транслокационные комплексы на мембране
ЭПР. Сигнальная последовательность для
ЭПР включает обычно 5-10 преимущественно
гидрофобных аминокислот и
Вместе с SRP рибосома
перемещается к ЭПР и
После связывания с
транслокатором комплекс SRP — рецептор
SRP отделяется от рибосомы, и это
приводит к возобновлению
После возобновления
трансляции гидрофобный
Попавший в ЭПР белок
остается в этой органелле,
если имеет специальную «
В направлении сигнального пептида к мембране ЭР участвуют SRP - частица, распознающая сигнал (a signal-recognition particle) и ее рецептор, известный также как стыкующий белок.
2.2 SRP-частица и ее рецептор.
Частица, распознающая сигнал, связывается с сигнальным пептидом, как только он "сходит" с рибосомы. Это приводит к временной остановке синтеза белка. Возникшая пауза в трансляции, вероятно, дает возможность рибосоме связаться с мембраной ЭР до того, как синтез полипептидной цепи будет завершен. Благодаря этому ненужного высвобождения белка в цитозоль не происходит.