Структура и биологические функции отдельных классов сложных белков

Министерство  образования и науки Российской Федерации

Волгоградский Государственный  Технический Университет

Кафедра Органической химии 
 
 

                                              Семестровая работа

“Структура и биологические функции отдельных классов сложных белков” 
 
 

                                                                                          Выполнил:студент

                                                      группы ХТ-342

                                                      Слушаев А.И.

                                                      Проверил:

                                                     доц.Мирошниченко А.В. 
 
 
 

Волгоград 2011

                                                                    Содержание

Введение………………………………………………………………………….3

1. Свойства белков………………………………………………………………...6

2 Классификация сложных белков белков……………………………………..8

     2.1 Хромопротеины…………………………………………………………...9

     2.2 Гемопротеины……………………………………………………………..9

     2.3 Нуклеопротеины…………………………………………………………11

     2.4 Липопротеины……………………………………………………………14

     2.5 Фосфопротеины…………………………………………………………..15

    2.6 Гликопротеины……………………………………………………………17

7. Металлопротеины…………………………………………………………20
3. Структурная организация белков…………………………………………….22

4 Функции белков………………………………………………………….........24

    4.1Каталитическая функция………………………………………………….24

2. Структурная функция…………………………………………….............26
3. Защитная функция………………………………………………………...26
4. Регуляторная функция……………………………………………………28
5. Сигнальная функция……………………………………………………...29
6. Транспортная функция…………………………………………………...30
7. Запасная функция…………………………………………………………31
8. Рецепторная функция……………………………………………….........31
9. Моторная функция………………………………………………………32
10. Обмен веществ………………………………………………………….33

Заключение……………………………………………………………………….34

Список использованной литературы…………………………………………...35 
 
 

                                                     Введение

    Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. Общей классификации белков нет, в зависимости от общих особенностей они классифицируются: по растворимости (водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые и пр.), по конформационной структуре (фибриллярные, глобулярные.), по химическому составу (простые, сложные.). Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов - простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы. В зависимости от ее химической природы они классифицируются на:

1) Нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях)

2) Гемопротеиды - небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белка относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гемоглобин является окрашенным соединением. Гемоглобин – транспорт кислорода. Миоглобин – запасание кислорода в мышцах. Цитохромы (ферменты) – катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи. 

3)  Металлопротеиды - в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл – содержит гем, но вместо железа – магний. Цитохром а – содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. ферменты содержат негеминовое железо (ферродоксин).

4)Липопротеиды  – содержат липиды, входят в  состав клеточных мембран

5)  Фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты

6)  Глюкопротеиды – содержат сахара

   По структурной организации белки бывают: первичные, вторичные, третичные, четвертичные. Белки важнейшие соединения, без которых функционирование живых организмов было бы невозможно. Это обусловлено функциями которые они выполняют.                              Классификация по функциям :

1)   Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.

2)   Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

3)   Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).

4)   Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).

5)   Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). 

6)   Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того  основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.

7)   Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).

8)   Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.

9)   Рецепторная – многие белки участвуют в процессах избирательного узнавания (рецепторы).

  Целью данной работы является подробное описание структуры и биологических функций отдельных классов сложных белков. Будет рассмотрен каждый класс, его особенности.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

1 Свойства белков

   Белки образуются поликонденсацией c отщеплением водорода от аминогруппы и гидроксильной группы от карбоксильной. Рассмотрим образование дипептида на примере аланина и глицина.

  Состав белков определяют благодаря гидролизу, который проводят в кислой или щелочной среде. Гидролиз бывает полным и неполным, под действием реагентов идет разрыв пептидных связей, что приводит к образованию исходных альф-аминокислот и веществ, входящих в простетическую группу.

   

    Рис – 1 Полипептидная цепь простого белка

В сложных белках, между аминокислотными остатками находится простетическая группа.

     Растворы белка относятся к  растворам ВМС и обладают рядом  свойств гидрофильных коллоидов:  медленной диффузией, высокой  вязкостью, опаслеценцией, дают конус Тиндаля.

1)  Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

    Заряд белка также зависит  от рН среды. В кислой среде молекула приобретает  положительный заряд, в щелочной – отрицательный.  

[ NH3+ - R – COO- ] 0

pH > 7 [ OH- ]                               7 >  pH [ H+ ]

[ NH2 - R – COO- ]-                                                [ NH3+ - R – COOH]+   

    Значение рН при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т. е. суммарный заряд равен нулю называется  изоэлектрической точкой данного белка. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая. Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

2) Растворы белков обладают буферными свойствами за счет их амфотерности.

3) Растворимость. Поскольку молекула белка содержит полярные амино – и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются – происходит образование коацервата. 

4) Коацервация - слияние водных оболочек нескольких частиц, без объединения самих частиц. 

5) Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении  их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру  частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).  

6) Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.

   В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. е. свернут обратно в первоначальную пространственную структуру. Этот процесс происходит при участии специфических белков. 

                                2 Классификация сложных белков 

  Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами ). Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

2.1 Хромопротеины

  Хромопротеины (от греч. chroma – краска) состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и диоксида углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето-и цветовосприятие и др. Таким образом, хромопротеины играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности. Хромопротеины, являются непременными и активными участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях, и утилизации ее до превращений в организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщеплениемолекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии).