Вариант № 11

286 группа Зориктуева  Е. вариант № 11

Раздел 1. Белки

1.1. Строение  белков

     Напишите  названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих  аминокислот: а)   глицин; треонин; фенилаланин.

1. Гли-Тре-Фен

NH₂—CH₂—CO—NH—CH—CO—NH—CH—COOH

                                         CH—OH               CH₂—C₆H₅

                                         CH₃

2. Гли-Фен-Тре

NH₂—CH₂—CO—NH— CH—CO—NH—CH—COOH

                                           CH₂—C₆H₅  CH—OH            

                                                                       CH₃

3. Тре-Гли-Фен

NH₂—CH—CO—NH—CH₂—CO—NH—CH—COOH

           CH—OH                  CH₂—C₆H₅

          CH₃

4. Тре-Фен-Гли

NH₂—CH—CO—NH— CH—CO—NH—CH₂—COOH

           CH—OH             CH₂—C₆H₅    

          CH₃

5. Фен-Гли-Тре

NH₂—CH—CO—NH—CH₂—CO—NH—CH—COOH

           CH₂—C₆H₅                                      CH—OH            

                                                                      CH₃

6. Фен-Тре-Гли

NH₂—CH—CO—NH—CH—CO—NH—CH₂—COOH

           CH₂—C₆H₅           CH—OH              

                                         CH₃

      1.2. Классификация белков и их свойства

     Кооперативность белков.

     С одним и тем же биополимеров в  ряде случаев могут взаимодействовать  несколько разных лигандов. В случае для двух лигандов, под действием второго лиганда может измениться константа ассоциации биополимера с первым лигандом и (или) химический или биологический ответ на присоединение первого лиганда.

     Процессы, в которых проявляется такое взаимное влияние лигандов, называют кооперативными. При этом если сродство первого лиганда или вызываемый им ответ усиливаются при присоединении второго лиганда, то кооперативность считается положительной, а в противоположном случае – отрицательной.

     1.3. Методы изучения белков

     Определение молекулярного веса белка на основании  химического состава.

     Молекулярную  массу белка измеряют различными физическими методами: гравиметрическим, вискозометрическим, осмометрическим, ультрафильтрационным, гельфильтрационным, электрофоретическим, оптическим. Широко применяют гравиметрический, гельфильтрационный и электрофоретический методы. Другие физические методы определения молекулярных масс белков: по светорассеянию, вязкости и осмотическому давлению белковых растворов, по данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии – используются крайне редко.

     Некоторое распространение имеет химический метод. Сущность его заключается в количественном определении в составе белка элемента или аминокислоты, содержащихся в нем в наименьшем количестве. Затем проводят расчет минимальной молекулярной массы, исходя из того, что в молекуле белка не может быть менее одного атома элемента или одного аминокислотного остатка. Однако об истинной молекулярной массе белка этот метод не всегда дает правильное представление. Например, гемоглобин содержит 0,34 % железа. Так как в гемоглобине не может содержаться менее одного атома Fe, то минимальная молекулярная масса гемоглобина рассчитывается по пропорции: 0,34 части Fe соответствуют 100 частям белка, 56 частей Fe (один атом) соответствуют x частям белка, отсюда x=(56*100)/0,34=16500. Истинная молекулярная масса гемоглобина равна 66000-68000, т.е. учетверенной минимальной молекулярной массе. Это естественно, так как молекула гемоглобина содержит 4 атома Fe. Таким образом, химический метод определения молекулярной массы белков в определенной мере условен.

      1.4. Задачи по разделу «Белки»

А.   Растворимость   белка. – б) зависит от величины pH и ионной силы раствора.

Б. Осмотическое давление белковых растворов. – в) зависит от числа растворенных молекул.

В. Скорость седиментации белков. – а) Зависит от величины молекулярной массы белка.